Las enzimas son catalizadoras de las reacciones, es decir, son las encargadas de acelerar los procesos que sin ellas tomarían mucho tiempo en realizarse.
Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que seatermodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable).2 3 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.
NOMENCLATURA
Antiguamente las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban, añadiéndole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reacción catalizada. Así tenemos que la ureasa, cataliza la hidrólisis de la urea; la amilasa, la hidrólisis del almidón; la lipasa, la hidrólisis de lípidos; la ADNasa, la hidrólisis del ADN; la ATPasa, la hidrólisis del ATP, etc.
Debido al gran número de enzimas conocidas en la actualidad, se ha adoptado una clasificación y nomenclatura más sistemática, en la que cada enzima tiene un número de clasificación que la identifica.
1. Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones.
2. Transferasas. Transferencia de gruposfuncionales.
Ej.UDP-glucosa-fructosa-glucotransferasa.
3. Hidrolasas. Reacciones de hidrólisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.
4. Liasas. Adición a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa.
5. Isomerasas. Reacciones de isomerización.Ej. fosfoglucosa isomerasa.
6. Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP.
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En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.
Tomado de: http://www.coenzima.com/
SINTESIS:
las enzimas son las encargadas de acelerar las reacciones, es por esto que son llamadas catalizadoras de reacciones, estas son de naturaleza proteica. si durante la reaccion se libera calor, esta reaccion es llamada exergonica, pero si por el contrario se absorbe calor, entonces esta reaccion es llamada endergonica, para su nomencaltura, las enzimas siempre terminaran en el sufijo asa, y se le añadira el nombre del sustrato sobre el que actuan. ejm Urasa, que actua sobre la urea. Entre las clases de enzimas tenemos: oxido-reductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, y ligasas, cada una cataliza un tipo de reaccion diferente. tambien estan las coenzimas que son sutratos de las enzimas, no tienen naturaleza proteica, y son las encargados de transportar grupos quimicos.
Sitios de interes
- http://scielo.sld.cu/scielo.php?pid=S0864-03001996000200001&script=sci_arttext
- http://articulosdemedicina.com/enzimas/
- http://www.eluniversal.com.mx/articulos/41057.html
- http://www.revistainfotigre.com.ar/2010/06/22/trio-de-enzimas-para-la-biosintesis-de-hidrocarburos/
- http://www.revistafucsia.com/wf_InfoArticulo.aspx?IdArt=2122
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